Hamburg/Menlo Park. Um Krankheitserreger besser bekämpfen zu können, versuchen Forscher, die Struktur winziger Teilchen mit Lasern sichtbar zu machen. Dass dies prinzipiell möglich ist, hat jetzt ein deutsch-amerikanisches Team um die Hamburger Forscher Henry Chapman und Christian Betzel gezeigt. Wie die Gruppe im Journal "Nature Methods" berichtet, konnte sie ein Schlüsselprotein des Parasiten Trypanosoma brucei, der die Schlafkrankheit auslöst, in einer lebenden Zelle kristallisieren und mit einem Superlaser untersuchen.

Die dreidimensionale Struktur eines Biomoleküls verrät Biologen etwas über dessen Funktion - und eröffnet im Fall eines Krankheitserregers die Perspektive, ein schädliches Protein mit einem maßgeschneiderten künstlichen Molekül zu blockieren. Bisher musste ein Protein monatelang im Labor zu einem ausreichend großen Kristall gezüchtet werden, der dann im Röntgenlicht untersucht werden konnte. Das deutsch-amerikanische Forscherteam beschleunigte die Züchtung so, dass schon nach 70 Stunden Kristalle unter dem Lichtmikroskop sichtbar waren.

Am US-amerikanischen Beschleunigerzentrum SLAC in Menlo Park (Kalifornien) beschossen die Forscher die Kristalle mit dem weltstärksten Röntgenlaser LCLS. Dessen Lichtblitz ließ die Kristalle zwar in weniger als einer billionstel Sekunde verdampfen, war aber hell genug, dass zuvor ein detailliertes Bild von den Kristallen gemacht werden konnte.

(HA)